重组人DC-SIGN蛋白的核心结构为保守的胞外C型凝集素样结构域（CTLD），含高度保守的钙结合位点及糖基识别基序，可在钙离子依赖下特异性结合高甘露糖型N-连接寡糖、岩藻糖基化糖蛋白等糖基结构；其颈域由重复氨基酸序列组成，可介导蛋白形成同源四聚体，显著增强糖基结合亲和力，同时含多个糖基化位点，完成天然糖基化修饰后可增强蛋白稳定性及膜定位能力。该蛋白选用哺乳动物细胞（HEK293）作为表达宿主，严格控制培养温度、pH值及诱导条件，确保蛋白正确折叠并完成天然糖基化修饰与寡聚化， 程度保留其天然构象与生物学活性。
产品采用标准化纯化工艺，结合亲和层析、凝胶过滤及超滤等多步纯化流程，有效去除杂蛋白、核酸、内毒素及其他杂质，符合科研级蛋白纯化标准。经SDS-PAGE及SEC-HPLC双重验证，纯度可达90%-95%，内毒素含量低于1 EU/μg（LAL法检测），无明显杂带，可满足高要求科研实验使用。常见表达标签为N端或C端His标签、Fc标签，便于蛋白纯化、Western Blot检测及后续蛋白互作实验开展，适配糖基结合及细胞黏附相关实验的检测需求。
该蛋白的核心功能是识别结合糖基、介导细胞黏附及调控免疫细胞信号传递，作为C型凝集素家族关键成员，可通过胞外CTLD结构域在钙离子依赖下特异性结合多种糖基结构，参与细胞与细胞、细胞与糖基分子间的相互作用，同时介导树突状细胞与其他免疫细胞的黏附及信号传递。其作用机制主要为：通过CTLD结构域结合靶标糖基，借助颈域形成的四聚体增强结合亲和力，同时通过胞内结构域与细胞内信号分子相互作用，调控免疫细胞的活化、迁移及抗原提呈相关信号传导，是探究糖基识别机制、免疫细胞黏附调控的关键工具。
